1、抗体的定义

抗体，指机体的免疫系统在抗原刺激下，由B淋巴细胞分化成的浆细胞所产生的、可与相应抗原发生特异性结合反应的免疫球蛋白（Ig）。

抗体与抗原(包括外来的和自身的)相结合，从而有效地清除侵入机体内的微生物、寄生虫等异物，中和它们所释放的毒素或清除某些自身抗原，使机体保持正常平衡。

2、抗体的基本结构

抗体的基本结构是一个Y型的四肽链，由完全相同的两条重链 (Heavy chain，H链) 和相同的两条轻链 (Light chain，L链) 组成。

重链和轻链是根据他们分子量大小来命名的，其相对分子质量分别约为50-75kDa和25kDa。在结构上，重链和重链之间、重链和轻链之间以二硫键相连，结合成一个轻重链配对的对称分子。

根据重链的不同，可以将抗体分为不同的种类，例如哺乳动物Ig的重链有α、δ、ε、γ和μ 五种，相对应可以将哺乳动物Ig分为IgA、IgD、IgE、IgG和IgM五类。

人Ig属性表：

1）恒定区和可变区

通过对不同免疫球蛋白重链（H链）和轻链（L链）的氨基酸序列比较发现，其氨基端（N端）约110个氨基酸序列变化很大，称为可变区（variable region，V区），而羧基末端（C端）则相对稳定，变化很小，称为恒定区（constant region，C区）。

可变区和抗原识别有关，决定抗体识别的特异性。恒定区和抗体效应功能相关，同一类型抗体的恒定区组成上是相同的。

可变区中存在可以与抗原特结合的部位，即抗原结合位点。一个抗体有两个抗原结合位点，可以同时结合两个抗原分子。

在可变区中有三个区域的序列高度变化，成为高变区（HVR），又称为抗原互补决定区（CDR）。可变区主要通过其3个CDR区形成3个环状结构与抗原特异性结合。

可变区中非CDR部分称为骨架区（FR），其氨基酸组成和排列变化相对CDR较少。可变区中CDR与FR的组成方式为“FR1-CDR1-FR2-CDR2-FR3-CDR3-FR4”。

①可变区（variable region，V区）

L链和H链的V区分别称为VL和VH。位于H链靠近N端的1/5或1/4和L链靠近N端的1/2区域。每个V区中均有一个由链内二硫键连接形成的肽环。

V区氨基酸的组成和排列决定抗体的抗原结合特异性。由于V区中氨基酸的种类和排列顺序在变化，故可形成多种具有不同结合抗原特异性的抗体。

②恒定区（constant region，C区）

L链和H链的C区分别称为CL和CH。位于H链靠近C端的3/4或4/5和L链靠近C端的1/2区域。每个C区中均有由链内二硫键连接形成的肽环。

这个区域氨基酸组成和排列在同一种属动物Ig中是相同的，L链和同一类H链中都比较恒定。

如人抗白喉外毒素的抗毒素IgG与人抗破伤风外毒素的抗毒素IgG，它们的V区不相同，只能与相应的抗原发生特异性的结合，但其C区的结构是相同的，即具有相同的抗原性，应用马抗人IgG第二抗体（或称抗抗体）均能与这两种抗不同外毒素的抗体（IgG）发生结合反应。这是制备第二抗体，应用荧光素、同位素、酶等标记抗体的重要基础。

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2）抗体的功能区

在抗体的每个区域内都各有一个链内二硫键，并以此维系折叠成一个个彼此类似的、致密的球形结构，它是抗体的基本结构单位，行使自己独特的免疫学功能，称其为“功能区”或“结构域”。

每一个Ig分子的H链与L链可通过链内二硫键折叠成若干球形功能区，在功能区中氨基酸序列有高度同源性。

①L链功能区

分为L链可变区(VL)和L链恒定区(CL)两功能区。

②H链功能区

IgG、IgA和IgD的H链各有一个可变区(VH)和三个恒定区(CH1、CH2和CH3)共四个功能区。

IgM和IgE的H链各有一个可变区(VH)和四个恒定区(CH1、CH2、CH3和CH4)共五个功能区。

3）抗体的酶切片段：抗体Fab段和Fc段

IgG经木瓜蛋白酶酶切后裂解为2个完全相同的Fab段和1个Fc段，每个Fab段都为单价，可与抗原结合但不会再发生凝集反应。

经胃蛋白酶酶切后裂解为1个完整F(ab)2片段和碎片化的Fc片段，F(ab’)2片段为双价，可同时结合两个抗原表位。

Fab段为抗原结合片段，相当于抗体分子的两个臂，由一个完整的轻链和重链的VH和CH1结构域组成。

Fc段为可结晶段，相当于Ig的CH2和CH3结构域，是Ig与效应分子或者细胞相互作用的部位。